Bioquímica | Proteínas e Enzimas

outubro 15, 2018

As proteínas representam o principal nutriente do corpo dos seres vivos quando falamos de funções estruturais e metabólicas, pois constituem cada órgãos e tecido dos seres, além de poderem atuar diretamente nas nossas reações bioquímicas, sendo portanto, necessárias à nossa sobrevivência.

Mas antes de falarmos das funcionalidades das proteínas, precisamos entender do que elas são feitas e como são construídas. Todas as proteínas são formadas por aminoácidos (AA), unidades básicas que se interligam por meio de ligações peptídicas.



Figura 1 - Estrutura básica de uma aminoácido.
(Fonte: https://bit.ly/2CLA6f8).

Apesar de existirem 20 tipos de AA que participam da constituição das proteínas, um padrão básico de estruturação pode ser observado entre essas moléculas. Todo AA possui um carbono quiral, também conhecido como assimétrico, pois está ligado à quatro radicais distintos.

Três das quatro ligações do carbono quiral sempre são as mesmas (Figura 1). Uma delas é com um radical Hidrogênio (-H), a segunda é com um grupo Amina (-NH2) e, a terceira, com um grupamento Carboxila (-COOH). O quarto radical ligado ao carbono quiral irá variar à depender do tipo de AA.

Para que um proteína possa ser produzida, é necessário ligarmos os AA uns aos outros. Como dito anteriormente, esse processo ocorre por meio das ligações peptídicas (Figura 2), também denominadas de ligações covalentes que, por ocorrem de forma sistemática entre os aminoácidos, receberam uma nomenclatura especial.



Figura 2 - Ligação peptídica.
(Fonte: https://bit.ly/2CkEMIb).

As ligações peptídicas sempre ocorrem entre os grupamentos amina e carboxila de moléculas diferentes, ou seja, um grupo amina de um AA irá se ligar à um grupo carboxila de outra. Para que essa ligação ocorra, alguns detalhes devem ser observados.

O processo de produção de uma proteínas é conhecido como síntese por desidratação, pois à cada novo AA adicionado durante a produção da molécula, ocorre a liberação de uma molécula de água (H2O). Para que a ligação peptídica ocorra, a carboxila deve fornecer uma hidroxila (-OH), enquanto o grupamento amina fornecerá um hidrogênio (-H). A junção desses componentes irá produzir uma molécula de água.

O carbono da carboxila e o nitrogênio da amina irão estabelecer novas ligações para adquirir estabilidade. Desta forma, um se liga ao outro. Isso mesmo! O carbono da carboxila irá se ligar ao nitrogênio do grupo amina e, assim, formarão uma nova ligação peptídica.À medida que os AA vão se unindo, a proteínas se torna mais longa, formando um cadeia de AA.

Essa cadeia pode assumir formatos tridimensionais diferentes à depender da funcionalidade da proteína. Sendo assim, as proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua estruturação (Figura 3). Lembramos, ainda, que as proteínas podem estar associadas à outros compostos, formando por exemplo: Lipoproteínas, Glicoproteínas, Ribonucleoproteínas etc.

Classificação das proteínas quanto à estrutura

Primárias - Possuem estrutura linear.
Secundárias - Possuem estrutura em espiral, helicoidal (alfa hélice) ou folha-beta.
Terciárias - Possuem estrutura em novelo.
Quaternárias - Possuem estrutura formada por vários novelos.


Figura 4 - Estrutura primária de uma proteína.
(Fonte: Life - The Science of Biology).

Numa estrutura primária (Figura 4) temos apenas as ligações peptídicas mantendo os AA unidos e, por isso, forma-se uma longa cadeia de AA com estrutura linear. Num proteína secundária (Figura 5) podemos observar o formato alfa ou beta. O formato alfa é o mais conhecido, no qual a proteínas assume uma forma espiralada ou helicoidal. 

Figura 5 - Estrutura secundária de uma proteína alfa (b) e beta (c).
(Fonte: Life - The Science of Biology).

No formato beta, a proteínas possui um formato sanfonado ou em leque. Esses formatos são obtidos graças à outros tipos de ligações entre os AA.Como os AA possuem cargas elétricas distintas, forças de atratividade e repulsão (as interações de Van der Waals) podem ser formadas entre as moléculas, o que influenciará diretamente na sua conformação. Ligações como pontes de dissulfeto (-S-S-) podem se formar a partir dos radicais de AA distintos. 


Figura 6 - Estrutura terciária (d) e quaternária (e) de uma proteína.
(Fonte: Life - The Science of Biology).

Todas essas interações, em conjunto, irão definir a forma da molécula.As proteínas terciárias assumem um formato globular (novelo) que será fundamental para a formação de centros ativos na molécula, o que permitirá, em um estágio mais avançado, o reconhecimento com outras moléculas para desempenhar reações específicas. Essa forma globular pode ser ainda mais complexa com a formação de proteínas quaternárias, que são formadas por vários novelos (Figura 6).

A funcionalidade das proteínas está diretamente ligada à sua conformação, ou seja, depende do formato da molécula. Funções essas que podem ser de estruturação ou plasticidade, enzimática e de defesa, por exemplo.A função plástica é a mais comum.

Todas as características do nosso organismo, mesmo as moleculares, devem-se as proteínas. A função de defesa pode ser observada dos processos imunitários, quando produzimos anticorpos para combater patógenos invasores. A enzimática ocorre quando as proteínas assumem funções catalisadoras, ou seja, participando de reações específicas, reduzindo a energia de ativação.

Enzimas

Como dito acima, enzimas são proteínas com função catalisadora. Mas o que significa isso? Catalisadores são conhecidos pela capacidade de acelerar a velocidade de uma reação. Isso ocorre como consequência da redução da energia de ativação.



Figura 7 - Variação de energia em uma reação com e sem catalisador.
(Fonte: https://bit.ly/2ykYbFV)

Toda reação, para iniciar, gasta energia. Essa energia necessária para o início da reação é chamada de energia de ativação (Figura 7). Não importa se a reação em questão é destinada à produzir energia, pois ela começara gastando com a sua ativação.

A quantidade de energia de ativação irá variar de acordo com as reações. No gráfico da Figura 7, você pode observar dois picos de energia da reação. O pico maior, em preto, representa a energia de ativação da reação sem o catalisador. O pico menor, em azul, representa a energia de ativação da reação com o catalisador, o que demonstra a sua eficácia no processo.

Especificidade enzimática

As enzimas são específicas aos seus substratos, a substância que sobre atuação da enzima. Essa especificidade faz com que cada enzima atue exclusivamente sobre um tipo de substrato. Observe a lista abaixo, onde estão relacionadas alguns tipos de enzimas e os seus substratos.

Enzimas ----- Substratos

Amilase ------ Amido.
Lipase -------- Lipídeos.
Celulase ------ Celulose.
Peptidase ----- Peptídeos.
Nuclease ----- Ácidos Nucleicos.

Cada enzima atua especificamente sobre um tipo de substrato. Isso ocorre graças à um fenômeno que denominamos Chave-Fechadura. O tão conhecido modelo explica o porque da existência dessa especificidade.Como dito anteriormente, o formato da proteína, ou seja, a sua estruturação tridimensional, determinará sua funcionalidade.

Isso pode ser observado na relação enzima-substrato. A amilase, por exemplo, irá interagir e reagir apenas com o amido. Alguns tipos de enzimas trabalham construindo molécula maiores a partir de moléculas menores, outras fazem exatamente o oposto (Figura 8). Contudo, a reação só ocorrerá se houver o perfeito encaixe entre enzima-substrato.



Figura 8 - Acoplamento enzima-substrato.
(Fonte: https://bit.ly/2NIPwlv).

Em algumas situações temos substratos muitos semelhantes aos que deveriam se ligar à enzima. Essa semelhança, por vezes, permite uma ligação parcial entre a enzima e o falso substrato. Uma ligação parcial poderá acarretar a inutilização permanente ou temporária da atividade enzimática, pois esta não poderá realizar a sua reação por estar fisicamente incapacitada pelo falso substrato.A inviabilização parcial de uma enzima pode ocorrer por inibição competitiva ou não-competitiva.

Nesses processos, a enzima é inutilizada temporariamente por um substrato que se liga aos sítios ativos da enzima ou que se liga ao complexo enzima-substrato impedindo a finalização da reação correta. A inutilização permanente de uma enzima é conhecida como inibição irreversível. Esse fenômeno ocorre quando o falso substrato se liga por meio de ligação covalentes, que são mais estáveis, aos sítios ativos da enzima, alterando os grupos funcionais que catalisariam a reação.

Fatores influentes na atividade enzimática

Existem três importante fatores que possuem influência na atividade das enzimas. São eles a temperatura, o pH e a concentração do substrato.O aumento de temperatura induz um aumento da atividade enzimática, até certo ponto. O ponto limite é conhecido como ponto ótimo, ou seja, o ponto de ótima atividade enzimática. Um aumento de temperatura além desse ponto provocará a desnaturação da proteína. Em outras palavras, causará uma alteração na estrutura da proteína que acarretará em uma consequente perda de função da enzima.



Figura 9 - Desnaturação e renaturação de proteína.
(Fonte: https://bit.ly/2IXrsdX)

Em uma desnaturação, uma proteína quaternária retorna à sua forma terciária, uma terciária retorna à forma secundária que, por sua vez, retornaria à forma primária. Contudo, o aumento de temperatura não consegue afetar a estrutura primária separando os aminoácidos, pois, estes estão ligados uns aos outros por ligações covalentes. 

Em alguns casos proteínas podem ser renaturadas, ou seja, podem retornar à sua conformação inicial, recuperando assim, a sua função.O potencial hidrogeniônico (pH) é capaz de ativar ou inativar uma enzima. Como é sabido, a escala do pH varia de 0 à 14, sendo 7 o valor neutro. Qualquer valor menor que 7 é considerado ácido e, qualquer valor acima de 7, é básico. 

Da mesma forma que existe uma temperatura ótima para a atividade enzimática, existe um pH ótimo para o mesmo. Contudo, vale ressaltar que não existe desnaturação nesse caso, apenas ativação ou inativação da enzima.Um bom exemplo para entendermos essa influência está na ação da enzima pepsina, que atua no estômago (pH=2). 

A ingestão de líquido durante a alimentação altera a concentração de pH estomacal, o que afeta diretamente a ação da pepsina e, consequentemente, o processo digestório.No que se refere à concentração do substrato, devemos entender que quanto maior for essa concentração, maior será a atividade enzimática. Contudo, esse aumento não tende ao infinito, pois existe uma limitação física óbvia, a velocidade de trabalho da enzima.



Figura 10 - Atividade enzimática em relação à concentração do substrato.
(Autor: https://bit.ly/2PB1VtB)

Em outras palavras, o aumento da atividade enzimática ocorrerá de forma diretamente relacionada ao aumento da concentração do substrato (Figura 10) até se alcançar o limite de trabalho da própria enzima, pois é necessário que haja a junção enzima-substrato para que a reação aconteça e, desta forma, é preciso finalizar a reação antes que a enzima esteja disponível novamente para um novo acoplamento com o substrato.

Neste momento, encerro esse artigo. Espero ter contribuído com seu aprendizado. Caso sua resposta seja sim, deixe seu LIKE e COMPARTILHE para que possamos alcançar mais pessoas.

Um grande abraço e bons estudos.

Referências

ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 5ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2010.

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